Биоорганическая химия ферментативного катализа - Бендер М., Бергерон Р., Комияма М.

Название: Биоорганическая химия ферментативного катализа. 1987.
Автор: Бендер М., Бергерон Р., Комияма М.
    В монографии, написанной видными американскими специалистами в области катализа М. Беидером и Р. Бергероном и известным ученым из Японии М. Комиямой, обсуждаются закономерности гомогенного химического катализа и рассматриваются практически все виды каталитических процессов. Книга интересна тем, что в ней создано общее представление о катализе как явлении, общем для химии и биологии.
Книга предназначена для специалистов в самых различных областях органической и физической химии; благодаря учебно-методическому характеру она может использоваться как учебное пособие студентами химических н биологических факультетов университетов.

Содержание
Предисловие редактора перевода
Предисловие авторов
1. Введение
1.1. Определения
1.2. Основа каталитического действия
1.3. Катализ и константа равновесия
1.4. Катализ и кинетика
1.5. Классификация типов катализа
Литература
2. Перенос протона
2.1. Перенос протона с участием гидроксоний- и гидроксид-ионов
2.2. Взаимосвязь между константами скорости и равновесиями при переносе протона
2.3. Системы общих кислот и оснований в переносе протона
2.4. Роль растворителя в переносе протона
2.5. Перенос протона в неводных средах
2.6. Перенос протона в ферментативных реакциях
Литература
3. Катализ окружением
3.1. Введение
3.2. Влияние солей
3.2.1. Влияние ионной силы на константу скорости
3.2.2. Катализ электролитами
3.3. Влияние растворителей
3.3.1. Влияние диэлектрической проницаемости на кинетику реакций
3.3.2. Влияние растворителей на реакции с участием ионов
3.3.3. Влияние растворителей на реакции с участием нейтральных молекул
3.3.4. Межфазный и трехфазный катализ
Литература
4. Катализ ионами гидроксоний и гидроксида
4.1. Функции кислотности и основности
4.2. Протон как катализатор
4.3. Влияние кислотности среды на скорость реакций, катализируемых ионами гидроксония
4.4. Механизмы некоторых реакций, катализируемых ионами гидроксония
4.5. Гидроксид-ион как катализатор
4.6. Катализ лиоксид-ионами в неводных растворителях
Литература
5. Общий кислотно-основной катализ: органические реакции
5.1. Каталитический закон Бренстеда
5.2. Смысл каталитического закона Бренстеда (его взаимосвязь с процессом переноса протона)
5.3. Смысл параметров альфа ибета
5.4. Изотопные эффекты в общем катализе
5.5. Соотношение между общим и специфическим катализом
5.6. Механизмы общего кислотного и общего основного катализа
5.7. Сравнение общего основного и нуклеофильного катализа
5.8. Установление каталитической стадии в многостадийных процессах
5.9 Принудительный общий кислотно-основной катализ
5.10. Положение протона в переходном состоянии реакций общего катализа
5.11. Теория переноса протона Маркуса
5.12. Восприимчивость к общему кислотно-основному катализу
Литература
6. Общий кислотно-основной катализ: ферментативные реакции
6.1. Общие кислоты и основания в молекулах ферментов
6.2. Общий кислотно-основной катализ нуклеофильными группами ферментов
6.3. Ферментативный перенос протона: сериновые протеазы
6.4. Ферментативный перенос протона: сульфгидрильные протеазы
6.5. Ферментативный перенос протона: декарбоксилазы
6.6. Ферментативный перенос протона: металлоферменты
6.7. Ферментативный перенос протона: рацемаза миндальной кислоты
6.8. Ферментативный перенос протона: лизоцим
6.9. Ферментативный перенос протона: стереохимия
Литература
7. Нуклеофильный и электрофильный катализ
7.1. Введение
7.2. Нуклеофильный катализ
7.2.1. Нуклеофильность
7.2.2. Механизмы нуклеофильного катализа
7.2.3. Галогенид-ионы как катализаторы
7.2.4. Гидроксианионы как катализаторы
7.2.5. Третичные амины как катализаторы
7.2.6. Имидазол как катализатор
7.2.7. Катализ первичными и вторичными аминами
7.2.8. Катализ цианид-ионом и ионом тиазолия
7.2.9. Катализ нуклеофилами ферментативной природы
7.2.10. Границы между нуклеофильным и общим основным катализом
7.3. Электрофильный катализ
7.3.1. Электрофильность
7.3.2. Катализ галогенидами металлов (кислотами Льюиса), гидридами и карбониевыми ионами
7.3.3. Катализ галогенами и другими электрофилами
7.3.4. Катализ карбонильными соединениями
7.3.5. Катализ электрофилами ферментативной природы
Литература
8. Коферменты
8.1. Введение
8.2. Окислительно-восстановительные коферменты
8.2.1. Никотинамидадениндинуклеотид (NAD+)
8.2.2. Флавиновые коферменты
8.2.3. Кобамидные и кобаламинные коферменты (витамины В12)
8.2.4. Аскорбиновая кислота (витамин С)
8.2.5. Ферридоксин
8.3. Коферменты, не обладающие окислительно-восстановительными свойствами
8.3.1. Тиаминпирофосфат (витамин В1)
8.3.2. Пиридоксальфосфат (витамин B6)
8.3.3. Тетрагидрофолиевая кислота
8.3.4. Биотин
8.3.5. S-Аденозилметионин
8.3.6. Кофермент А
8.3.7. Пуриновые фосфаты
8.3.8. Пиримидиновые фосфаты
8.3.9. Глутатион
8.3.10. Витамины A, D, Е и К
Литература
9. Катализ ионами металлов
9.1. Введение
9.2. Суперкислотный катализ
9.2.1. Разрыв углерод-углеродных и углерод-водородных связей
9.2.2. Присоединение к двойным углерод-кислородным и углерод-азотным связям
9.2.3. Рычаги суперкислотного катализа
9.3. Катализ с переносом электрона
9.3.1. Окислительно-восстановительные реакции ионов металлов
9.3.2. Простой окислительно-восстановительный катализ
9.3.3. Ион металла как мостик между двумя субстратами
9.4. Ферментативные модели с участием ионов металлов
Литература
10. Внутримолекулярный катализ и внутримолекулярные реакции
10.1. Внутримолекулярное ускорение реакции общей кислотой или общим основанием
10.1.1. Ускорение под действием протонированной или свободной карбоксильной группы или обеими группами одновременно
10.1.2. Ускорение под действием протонированного фосфата
10.1.3. Ускорение спиртовой и алкоксидной группами
10.1.4. Ускорение имидазолильными группами
10.2. Внутримолекулярное нуклеофильное или электрофильное ускорение
10.2.1. Ускорение карбоксилат-ионом и протонированиой карбоксильной группой
10.2.2. Ускорение алкоксильными, алкилтио- и галогенидными группами
10.2.3. Ускорение третичными аминами и имидазолом
10.2.4. Ускорение амидными группами
10.2.5. Ускорение гидроксильной группой и первичными аминами
10.2.6. Ускорение электрофильными группами
10.2.7. Внутримолекулярные модели ферментов
10.3. Сравнение межмолекулярного и внутримолекулярного катализа
10.4. Внутримолекулярные реакции (лактонизация)
10.4.1. Орбитальное управление
10.4.2. Контроль «стереозаселенности»
Литература
11. Полифункциональный катализ
11.1. Введение
11.2. Внутримолекулярный полифункциональный катализ
11.2.1. Общий кислотно-основной катализ
11.2.2. Общий основной - общий основной катализ
11.2.3. Общий кислотный - общий основной катализ
11.2.4. Нуклеофильный - общий основной катализ
11.2.5. Нуклеофильно-электрофильный катализ
11.3. Полифункциональный катализ бифункциональными молекулами
11.3.1. Бифункциональные нуклеофилы
11.3.2. Бифункциональный катализ
11.3.3. Бифункциональный катализ с одним внутримолекулярным и одним межмолекулярным катализатором
11.3.4. Бифункциональный катализ ионами металлов
11.4. Обнаружение полифункционального катализа
11.5. Модели ферментов, основанные на полифункциональном катализе
Литература
12. Катализ как результат комплексообразования
12.1. Теория ускорения в результате комплексообразования
12.1.1. Фиксация субстрата
12.1.2. Концентрационные профили
12.1.3. Влияние комплексообразования на активационные параметры бимолекулярных реакций
12.2. Ковалентные комплексы
12.2.1. Карбонильные комплексы
12.2.2. Аминные комплексы
12.2.3. Нуклеофилы с каталитически активной группой
12.2.4. Электрофилы с каталитически активной группой
12.3. Нековалентные комплексы
12.3.1. Ионные комплексы и комплексы с водородной связью
12.3.2. Неполярные комплексы
A. Молекулярные Пи-комплексы
Б. Комплексы алифатических углеводородов
B. Комплексы включения
12.3.3. Полимерные комплексы
12.3.4. Мицеллярные комплексы
12.4. Модели ферментов, основанные на комплексообразовании
Литература.
Перенос протона в ферментативных реакциях.
Перенос протона с фермента на субстрат играет важную роль при протекании многих ферментативных реакций. Особенно важны реакции переноса протона между прототропными реагентами - общими кислотами и основаниями. Реакции этого типа рассматриваются в гл. 5 и 6. Многие коферменты также могут выступать в роли доноров протонов (гл. 8).
Хотя ферменты хорошо растворимы в воде, их активные центры имеют неполярную (гидрофобную) природу, поэтому для интерпретации процессов переноса протонов в ферментативном катализе наиболее важны закономерности, рассмотренные в разд. 2.5. Принципы, сформулированные в этой главе, применимы для многих ферментативных реакций